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Une protéine prion de champignon commence à dévoiler la structure de sa forme infectieuse
Pour la première fois, des chercheurs établissent avec une grande précision un lien entre l'organisation structurale d'une protéine prion et son caractère infectieux. Les résultats des équipes de Sven Saupe de l'Institut de biochimie et génétique cellulaires (CNRS/Université de Bordeaux 2), de Roland Riek du Salk Institute de San Diego, et de Beat Meier de l'Institut fédéral de technologie de Zurich, publiés dans la revue Nature du 9 juin, portent sur la protéine prion du champignon filamenteux Podospora anserina. Ils constituent une étape importante dans la compréhension des mécanismes qui transforment une protéine en un agent infectieux.
Les prions sont des protéines capables d'adopter un repliement anormal qu'elles peuvent transmettre par un « effet domino » aux formes saines de la même protéine. Les prions de mammifères causent des maladies neurodégénératives telles que la maladie de la vache folle chez les bovins ou la maladie de Creutzfeld-Jacob chez l'homme. Mais, il existe aussi des protéines prions (inoffensives celles-ci) chez les champignons, la levure de boulanger et notamment un champignon filamenteux appelé Podospora anserina. Elles sont beaucoup plus faciles à étudier que les protéines prions de mammifères et permettent de mieux comprendre les mécanismes fondamentaux de leur apparition et de leur propagation.
Les protéines prions des champignons dans leur conformation infectieuse forment des structures fibrillaires très résistantes appelées fibres amyloïdes, des assemblages protéiques que l'on retrouve également dans un grand nombre de maladies neurodégénératives comme la maladie d'Alzheimer ou la maladie de Parkinson. La détermination de la structure de la forme infectieuse des protéines prions, c'est à dire la détermination du repliement infectieux, représente une gageure, car les amyloïdes ne peuvent pas être étudiés avec les techniques classiques de détermination de structure des protéines.
Fibres amyloïdes formées par la protéine prion de Podospora anserina
© Photo disponible à la photothèque du CNRS |
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Une étude collaborative entre les équipes de Roland Riek au Salk Institute de San Diego, de Beat Meier de l'Institut fédéral de technologie de Zurich et de Sven Saupe de l'Institut de biochimie et génétique cellulaires (CNRS/Université de Bordeaux 2)
Références :
Correlation of structural elements and infectivity of the HET-s prion, Nature, vol. 435, 9 juin 2005
Christiane Ritter(1), Marie-Lise Maddelein(2), Ansgar B. Siemer(3), Thorsten Lührs(1), Matthias Ernst(3), Beat H. Meier(3), Sven J. Saupe(2) & Roland Riek(1)
1The Salk Institute 2 Laboratoire de Génétique Moléculaire des Champignons, Institut de Biochimie et de Génétique Cellulaires
3ETH Zurich, Physical Chemistry
a permis de commencer à préciser l'organisation structurale de la protéine prion HET-s du champignon Podospora anserina dans sa conformation amyloïde infectieuse. Les régions de la protéine qui adoptent un repliement de type brin-β ont pu être délimitées et il a été montré qu'elles sont fortement liées au caractère infectieux. Ces travaux constituent donc une étape importante dans la détermination des bases structurales de l'infectivité chez les protéines prions. Articles associés
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