Des métaux pour traiter le cancer? - Communiqué de presse - Une collaboration fructueuse entre des chimistes et des biologistes a permis d'identifier l'action d'une nouvelle classe de molécules, les polyoxométallates, composés principalement de métaux et d'oxygène. Ces molécules inhibent spécifiquement et de façon très puissante la protéine-kinase CK2, une enzyme hyperactivée dans de nombreux cancers. Le rôle déterminant de cette enzyme dans le contrôle de la prolifération et de la survie cellulaire en fait une cible importante pour la recherche de nouveaux médicaments. Ces travaux viennent d'être publiés dans la revue Chemistry and Biology par des chimistes de l'Institut de chimie moléculaire (CNRS / UPMC) et des biologistes de l'Institut de recherche en technologies et sciences pour le vivant (iRTSV, CEA de Grenoble / CNRS / Inserm).

Les enzymes de phosphorylation dont fait partie la protéine-kinase CK2 jouent un rôle crucial dans le contrôle de la prolifération cellulaire. Leur dysfonctionnement t impliqué dans de nombreux cancers ; d'où un développement accru, ces dernières années, de recherches de molécules capables d'inhiber l'activité de ces enzymes. Les inhibiteurs actuellement connus de la CK2 sont tous des composés organiques qui neutralisent l'activité de l'enzyme en se fixant sur son site catalytique.

L'originalité des travaux des chercheurs de l'Institut de chimie moléculaire et de l'Institut de recherche en technologies et sciences pour le vivant est d'avoir mis en évidence une nouvelle classe d'inhibiteurs de la CK2. Il s'agit de molécules inorganiques : les polyoxométallates (POM), composées principalement de métaux (molybdène et tungstène) et d'oxygène. Ils constituent les inhibiteurs de la CK2 les plus puissants actuellement connus. En effet, ils agissent à de très faibles concentrations (nanomolaires). De plus, les chercheurs ont montré que le mode d'action des POM, bien que non encore élucidé, est totalement inédit : contrairement aux inhibiteurs organiques, les POM ne se fixent pas sur le site catalytique de l'enzyme.

Les perspectives de ces résultats sont nombreuses : élucider le mécanisme d'action de ces nouvelles molécules, rechercher l'entité moléculaire minimale responsable de l'inhibition et finalement mieux comprendre le fonctionnement de la CK2, une enzyme importante dans le domaine de la santé. À plus long terme, ces résultats devraient également ouvrir de nouvelles approches pour concevoir de futurs médicaments anti-cancer.

Contacts Chercheurs CNRS
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http://www2.cnrs.fr/presse/communique/1387.htm